Znaczenie nauki żywienia dla praktyki zootechnicznej doceniano od dawna. Trzydzieści lat temu jeden z najwybitniejszych polskich teoretyków i praktyków żywienia, prof. H. Malarski, pisał: „Szczególnie wybitnym czynnikiem zewnętrznym jest żywienie. Wszelkie dziedziczne uzdolnienia zwierzęcia mogą się bowiem rozwinąć i ujawnić tylko przy odpowiednim żywieniu. Odpowiednie zaś żywienie musi być oparte na znajomości i zrozumieniu teoretycznych podstaw żywienia oraz racjonalny ich stosowaniu, przy uwzględnieniu wszystkich celów i okoliczności praktyki hodowlanej„.
Słowa te nie straciły na aktualności i znajdują potwierdzenie w stale rozwijającej się wiedzy z tego zakresu oraz w rosnących potrzebach, wynikających m.in. z tworzenia wysokowydajnych linii zwierząt, nowych systemów hodowli i produkcji zwierzęcej. Jako prekursorów nauki żywienia zwykło się wymieniać Antoine Lavoisiera— francuskiego chemika oraz Justusa von Liebiga — niemieckiego chemika, który w 1840 r. opublikował swoje dzieło o zastosowaniu chemii organicznej w rolnictwie i fizjologii. Prace wielu uczonych, takich jak: F. Magendie, J.B. Boussingault, C. Bernard, A.D. Thaer, N.I. Łunin, J.H. Gilbert, M. Hubner, O. Kellner, T.B. Osborne, L.B. Mendel oraz innych fizjologów, chemików, lekarzy i rolników, których nazwisk nie sposób wymienić, przyczyniły się do rozwinięcia tej dyscypliny wiedzy. Wymieniając nazwiska wybitnych badaczy w tej dziedzinie, nie można pominąć również Polaków, których prace przyczyniły się nie tylko do rozwoju nauki żywienia, ale przede wszystkim do stworzenia podstaw żywienia zwierząt w naszym kraju. Do nich należą m.in.: Karol Różycki, Henryk Malarski, Tadeusz Konopiński i Józef Dubiski.
Aminokwasy w warunkach fizjologicznych
Aminokwasy w warunkach fizjologicznych występują w postaci zjonizowanej. Mogą one, będąc związkami amfoterycznymi, tworzyć sole z kwasami i z zasadami (sprawdź co nadaje charakter piwu). Wszystkie aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mają co najmniej jeden atom węgla asymetryczny, są więc aktywne optycznie. Ze względu na podobieństwo budowy przestrzennej aminokwasu do aldehydu L-glicerynowego są one wszystkie L-a-aminokwasami. Formy aminokwasów w białku nie występują, jakkolwiek niektóre aminokwasy spotyka się w tej formie w komórkach, jak np. u bakterii i w produkowanych przez nie antybiotykach. Niektóre aminokwasy w formie D mogą być wykorzystywane przez organizm, jeżeli obecne są odpowiednie enzymy przekształcające je w formę L. Tak jest w przypadku metioniny, której forma D jest przekształcana w formę L w organizmie. Natomiast inne aminokwasy niezbędne, w tym także D-lizyna, nie są wykorzystywane ze względu na brak mechanizmów przekształcających je w formę L. Aminokwasy w białku połączone są ze sobą wiązaniem peptydowym, które łączy grupę a-karboksylową jednego aminokwasu z grupą amiwową drugiego aminokwasu. W czasie reakcji wydziela się cząsteczka wody. Wiele aminokwasów łącząc się w ten sposób tworzy łańcuch peptydowy. Połączone dwa aminokwasy tworzą dwu-peptyd. Łańcuchy zawierające do 10 aminokwasów nazywamy oligopeptydami, od 11 do 100 aminokwasów — po lipeptydami. Związki o dłuższym łańcuchu zaliczane są do białek. Od kolejności rozmieszczenia, czyli sekwencji aminokwasów w łańcuchu, zależy struktura pierwszorzędowa oraz struktury przestrzenne cząsteczki białkowej.